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國立清華大學 分子與細胞生物研究所 林立元所指導 顏惠璇的 SUMO-3鍵結對金屬感應轉錄因子蛋白質特性之影響 （2012），提出capybara中文關鍵因素是什麼，來自於金屬感應轉錄因子'、SUMO-3。
而第二篇論文國立清華大學 分子與細胞生物研究所 林立元所指導 謝雅婷的 金屬感應轉錄因子與PTEN交互作用區域之潛在磷酸化胺基酸的分析 （2012），提出因為有 金屬感應轉錄因子、PTEN、磷酸化的重點而找出了 capybara中文的解答。
最後網站中國《Cytus II》下架整改，ICE創作樂曲將全數刪除 - 4Gamers則補充：《iL》 - Emotion Samples01. 3. 至於ICE 和別人共同創作的樂曲則不在這波名單內，包含了「Capybara Kids' Paradise」 ...
情熱書店：史上最偏心!書店店員的東京獨立書店一手訪談
為了解決capybara中文 的問題，作者池內佑介 這樣論述：
本書介紹日本的十家獨立書店，其中九家在東京，一家則在山梨縣甲府市。每一家的營業形態、選書風格、理念都不同，呈現出日本書市的複雜性和多樣性。譬如農業書專門書店、韓文書店、竭力推廣詩歌的舊書店，以及深具無政府、左派色彩的書店等。本書作者池內佑介為神保町現役書店店員，出於對書店深厚的愛，對書店的踏查足跡遍及日本、臺灣、中國、韓國。此次將眼光轉回日本，透過深度訪談，記錄下各家書店老闆對自家書店歷史和營業狀態、閱讀人生、思想上受過影響的作家和書，也對日本書市的目前狀況提出自己的看法。 本書特色 ★十間風格迥異的東京獨立書店 × 擁有書店戀愛魂的書店員★ 帶你深入一
探東京街區獨立書店令人怦然心動的魅力 ★非母語全中文寫作的特殊魅力 ★臺大社會系專案助理教授，出版書業研究者李令儀專文推薦 ★《書店不死》作者石橋毅史先生推薦語：「待新冠肺炎疫情過後，我也要再來趟書店巡禮。」 ★全臺灣獨立書店店主聯手推薦！ 街區的書店除了傳遞知識的功能外，也連結社區裡的人們，許多人在此相聚、相知、相挺。那裡總是透出微弱而堅定的光，在這疫情艱難、人際疏離的時代，這些書店擎起的小小微光，如此療癒、溫暖愛書人的心。 池內佑介，現居住於東京的日本書店員。中文極好，熱愛獨立書店，對臺灣更有著深切的情感。他以非母語的全中文寫就此書，從書店員＋愛書人的獨特眼光
，偏心又直白地訴說著他對這些獨立書店的愛。 這是獻給全世界還堅持在街角的小書店的書 也是獻給長久支持著這些小書店的所有讀者的書 一本讀著讀著絕對會勾起「啊～～好想去逛書店」的書
SUMO-3鍵結對金屬感應轉錄因子蛋白質特性之影響
為了解決capybara中文 的問題，作者顏惠璇 這樣論述：
在細胞中金屬感應轉錄因子(MTF-1)平常大多位於細胞質，當其受到活化會進入細胞核內，與啟動子上的金屬感應序列結合，活化下游基因表現，藉以調節細胞中鋅離子濃度恆定、或對抗重金屬毒性以及氧化、缺氧逆境。轉譯後修飾作用可能會影響並改變蛋白質的特性，但目前對於MTF-1蛋白質後修飾作用的研究尚不充足完善，然而透過我們先前的研究已得知小鼠MTF-1在lysine 627位置會被SUMO-1這後修飾蛋白進行修飾，並且以鋅離子刺激時被修飾的程度會明顯下降；而在本篇研究我們主要想探討MTF-1是否也會被另一SUMO成員SUMO-3進行修飾，並探討其蛋白質特性是否受到影響。經由我們的實驗結果證實MTF-1會
被SUMO-3進行修飾且主要位置也在lysine 627；而當細胞以鋅離子的刺激時，與SUMO-1的修飾不同，MTF-1被SUMO-3修飾的程度略有上升，但不隨濃度增加而增加。透過即時定量PCR及報導基因檢測發現，SUMO-3的大量表現或修飾會抑制MTF-1的轉錄活性，但MTF-1在細胞中分布情形以及與DNA的結合能力卻不會受到SUMO-3影響；而我們也證明SUMO-3的大量表現或修飾會增加MTF-1蛋白質的穩定性，且比較被SUMO-3或SUMO-1修飾的MTF-1，發現被SUMO-3修飾的MTF-1有較高的蛋白質穩定性。
金屬感應轉錄因子與PTEN交互作用區域之潛在磷酸化胺基酸的分析
為了解決capybara中文 的問題，作者謝雅婷 這樣論述：
金屬硫蛋白(MT)在哺乳類細胞中負責調節重金屬離子的含量，將細胞所需的離子維持在適當的濃度，並且螯合對細胞有毒害的金屬離子以減少細胞受損的情形。當細胞受到金屬離子刺激時，金屬感應轉錄因子(MTF-1)會與位於MT基因啟動子的金屬感應序列(MRE)結合，活化MT表現。雖然目前研究對於MTF-1的活化機制尚未十分了解，後修飾作用已被報導為調控其功能的重要因素之一。實驗室先前的研究發現腫瘤抑制因子PTEN與MTF-1會進行交互作用，且發現作用之位置在於MTF-1 acidic domain上，因此我們想了解PTEN對於acidic domain序列中胺基酸的磷酸化狀態是否有影響。我們首先將acid
ic domain中的serine及threonine進行點突變模擬胺基酸的磷酸化與否，以報導基因活性觀察磷酸化狀態是否影響到MTF-1的轉錄活性，發現單一位置的胺基酸突變並未造成顯著的影響。將該domain中唯一的tyrosine進行點突變後，同樣未顯著影響MTF-1之轉錄活性，亦並未影響MTF-1與PTEN的交互作用。最後我們在大腸桿菌中分別表現PTEN及MTF-1的acidic domain，發現即使該domain未被磷酸化也會與PTEN進行交互作用。