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探討鋅離子及家族性突變對於阿茲海默症類澱粉蛋白的影響及機制

為了解決Zenith Pilot Type 20的問題，作者李明哲 這樣論述：

阿茲海默症從最早被診斷出來至今已經超過一百年。目前也是六十 五歲以上老年人族群中最容易罹患的神經退化性疾病。由於複雜的致 病機制，導致了大量的臨床實驗都無法顯著的治療阿茲海默症。此情 況顯示我們需要致力於了解阿茲海默症的致病機制。在本研究中我們 致力於觀察鋅離子和阿茲海默症的主要病徵之一-在病人腦中大量 堆積形成老年斑塊的類澱粉蛋白。為了了解與鋅離子螯合之類澱粉蛋 白的特徵，我們將等比例的鋅離子與類澱粉蛋白混合製備之後發現鋅 離子與類澱粉蛋白 40 和類澱粉蛋白 42 螯合形成半徑約 12~14 奈米 之間的球狀物，而其二級結構-β 特徵減少。我們使用一系列的生物物 理分析方法分析鋅離子螯合

之類澱粉蛋白的寡聚體組成、疏水性表面 區域以及免疫活性。結果顯示這些特徵都顯示出鋅離子螯合之類澱粉 蛋白與先前文獻報導的 ADDL 寡聚體有不同的特性。另外，我們也 藉由固態核磁共振技術比較鋅離子螯合類澱粉蛋白和類澱粉蛋白纖 維二級結構-β 特徵的差異。我們也發現利用乙二胺四乙酸(EDTA)螯 合去除鋅離子之後會使鋅離子螯合之類澱粉蛋白重新進行纖維化而 且加快結構變化的速率。在細胞毒性以及細胞存活率實驗中，我們也 發現鋅離子螯合之類澱粉蛋白具有比 ADDL 要高的影響。在從正常 老鼠取出的海馬迴切片中進行的長期增強作用(LTP)的實驗中，鋅離 子螯合之類澱粉蛋白也具有抑制長期增強作用的作用。除

了了解鋅離 子螯合之類澱粉蛋白寡聚體的特性之外，本研究的第二個主題我們也 嘗試了解不同的類澱粉蛋白纖維結構差。在之前的研究中，我們利用原生和三種 E22 (E22G, E22K, and E22Q)單點突變的類澱粉蛋白製備 了同質和和等比例混合的異質性的纖維。基於前的實驗結論，我們發 現 E22K 產生的纖維具有較高的熱穩定性以及在高溫下仍然維持二級 結構-β 特徵。進而我們比較加熱過後的原生型和 E22K 突變型纖維 在播種實驗的效果。有趣的是，E22K 纖維種子仍然維持較佳的能力 和對辨認纖維的抗體有較好的免疫活性。綜合以上實驗，我們證明鋅 離子螯合之類澱粉蛋白形成具有毒性和 off-pa

thway 的寡聚體，而 E22K 單點突變則穩定類澱粉蛋白纖維在高溫加熱的結構，這些發現 期望有益於未來發展阿茲海默症療法的研究。